Исследователи создали конденсат, направив терагерцовое излучение на кристаллизованный белок, извлеченный из белка куриного яйца. Они сообщают о своих результатах в журнале Structural Dynamics от AIP Publishing и Американской кристаллографической ассоциации.
«Наблюдение за конденсацией Фрелиха открывает дверь для более широкого изучения того, что терагерцовое излучение влияет на белки», — сказал Гергели Катона, старший научный сотрудник Гетеборгского университета в Швеции. Терагерцовое излучение занимает пространство в электромагнитном спектре между микроволнами и инфракрасным светом. Его предлагали в качестве полезного инструмента в самых разных областях, от безопасности в аэропортах до скрининга рака, но его влияние на биологические системы остается неясным.
Катона сказал, что он заинтересован в изучении того, как терагерцовая конденсация Фрелиха может изменить скорость реакций, катализируемых биологическими ферментами, или сдвинуть химическое равновесие. Такие знания могут привести к применению в медицине или к новым способам контроля химических реакций в промышленности, но Катона предупредила, что исследования все еще находятся на фундаментальной стадии.
Что касается последствий для безопасности терагерцового излучения, Катона сказал, что решение еще не принято. Он добавил, что наблюдаемые им и его командой эффекты обратимы и длятся недолго.Долгий путь от теории к наблюдениюКатона отмечает, что теоретические основы конденсации Фрелиха относительно просты.
Фрелих предположил, что, когда белки поглощают фотон терагерцового диапазона, добавленная энергия переводит колеблющиеся молекулы в единую, низкочастотную моду. Напротив, другие модели предсказывают, что белок будет быстро рассеивать энергию фотона в виде тепла.
Чтобы различать эти два результата, Катона и его коллеги обратились к методике, называемой рентгеновской кристаллографией. Этот метод работает путем облучения образца рентгеновскими лучами. Изучая, как рентгеновские лучи рассеиваются и интерферируют друг с другом, ученые могут определить относительную плотность электронов в разных частях материала образца, которая затем может быть использована для определения положения атомов и молекул.В качестве белка исследователи выбрали фермент лизоцим, который является обычным белком иммунной системы, который атакует клеточные стенки вторгающихся бактерий.
Предыдущие исследования показали, что низкочастотные колебания (в терагерцовом диапазоне) сильно влияют на функцию белка.Катона и его коллеги направили короткие вспышки излучения 0,4 терагерцового диапазона на кристаллы лизоцима, одновременно собирая данные рентгеновской кристаллографии. Исследователи отделили данные, собранные, когда терагерцовое излучение было включено, от данных, собранных, когда оно было выключено, а затем статистически проанализировали каждый набор.
Они нашли доказательства того, что одна из спиральных структур в белке была сжата во время терагерцового излучения, и что сжатие длилось от микромиллисекунд, в тысячи раз дольше, чем можно было бы объяснить с помощью модели теплового рассеяния. Исследователи пришли к выводу, что длительные структурные изменения могут быть объяснены только конденсацией Фрелиха, квантово-подобным коллективным состоянием, в котором молекулы в белке ведут себя как одно целое.По словам Катоны, из-за технических проблем эксперимента на получение реальной поддержки теории Фрелиха потребовалось так много времени.«Раньше было очень трудно произвести терагерцовое излучение, и с ним до сих пор трудно справиться», — отметил он.
Анализ рентгеновских данных также является особенно сложной задачей для низкочастотных колебаний, которые невелики по величине по сравнению с типичными структурными изменениями в белках.По словам Катоны, наиболее важным аспектом эксперимента является то, что исследователи смогли обнаружить структурные изменения в белке, которые не были вызваны тепловыделением.
По его словам, теперь, когда они сделали наблюдения, исследователи хотят изучить, как структурные изменения влияют на работу белков.