Результат, полученный при изучении белков бактерии Thermus thermophilus, включает как минимум два открытия, представляющих широкий интерес. Во-первых, он расширяет наши знания о биологической роли витамина B12, который, как уже было известно, помогает превращать жир в энергию и участвует в формировании мозга, но теперь идентифицирован как ключевая часть фоторецепторных белков — структур, которые позволяют организмам ощущать свет и реагировать на него.
Во-вторых, исследование описывает новый способ регуляции генов, в котором светочувствительные белки играют ключевую роль. При этом, как наблюдают ученые, бактерии перепрофилировали существующие белковые структуры, использующие витамин B12, и заставили их работать по-новому.
"Природа позаимствовала не только витамин, но и весь ферментный комплекс, и изменила его … и сделал его датчиком освещенности », — говорит Кэтрин Дреннан, профессор химии и биологии Массачусетского технологического института.
Результаты подробно описаны на этой неделе в журнале Nature. В статье описываются фоторецепторы в трех различных состояниях: в темноте, связанные с ДНК, и после воздействия света.
«Замечательно, что мы смогли получить всю серию структур, чтобы понять, как они работают на каждом этапе», — говорит Дреннан.
У статьи девять соавторов, в том числе Дреннан; аспиранты Персиваль Ян-Тинг Чен, Марко Йост и Гюнхун Кан из Массачусетского технологического института; Хесус Фернандес-Сапата и С. Падманабхан из Института физической химии Рокасолано в Мадриде; и Монсеррат Элиас-Арнанц, Хуан Мануэль Ортис-Геррео и Мария Кармен Поланко из Университета Мерсии в Мерсии, Испания.
Исследователи использовали комбинацию методов рентгеновской кристаллографии и анализа in vitro для изучения бактерий. Дреннан, которая изучала ферменты, использующие витамин B12, с тех пор, как она была аспирантом, подчеркивает, что ключевые элементы исследования были выполнены всеми соавторами.
Йост выполнил кристаллографию, чтобы установить форму структур, в то время как испанские исследователи, как отмечает Дреннан, «провели все контрольные эксперименты, чтобы показать, что мы действительно думаем об этом правильно», среди прочего.
Изучая структуры белков фоторецепторов в их трех состояниях, ученые разработали более полное понимание структур и их функций, чем если бы они наблюдали белки только в одном состоянии.
Микробам, как и многим другим организмам, полезно знать, находятся ли они в свете или в темноте. Фоторецепторы связываются с ДНК в темноте и предотвращают активность генов Thermus thermophilus. Когда свет попадает на микробы, фоторецепторные структуры расщепляются и «разваливаются», как выразился Дреннан, и бактерии начинают производить каротиноиды, которые защищают организмы от негативного воздействия солнечного света, такого как повреждение ДНК.
Исследование также показывает, что точный способ связывания фоторецепторов с ДНК является новым. Эти структуры содержат тетрамеры, четыре субъединицы белка, из которых ровно три связаны с генетическим материалом — что, по словам Дреннан, удивило ее.
«Это лучшая часть науки», — говорит Дреннан. "Вы видите что-то новое, тогда вы думаете, что на самом деле это будет не тот роман, но вы проводите эксперименты [и это]."
Дреннан добавляет, что в конечном итоге открытие может найти практическое применение, например, в разработке светонаправленного контроля транскрипции ДНК или в разработке контролируемых взаимодействий между белками.
"Мне было бы очень интересно … размышляя о том, есть ли у этого практическое применение ", — говорит Дреннан.