«Это более высокое разрешение имеет решающее значение для разработки столь необходимых противовирусных препаратов», — сказала Эрика Оллманн Сапфайр, старший автор нового исследования, профессор TSRI и директор Иммунотерапевтического консорциума по вирусной геморрагической лихорадке. «Эти структуры предоставляют нам чертежи, которые нам нужны, чтобы увидеть ключевые уязвимости для атаки».Новое исследование, опубликованное в Интернете перед печатью в журнале Cell Reports, основано на предыдущей работе лаборатории Saphire, показывающей, что вирусный белок под названием VP35 играет роль в защите как вируса Эбола, так и его «двоюродного брата», смертельного вируса Марбург, от вируса. иммунная система.
VP35 помогает («шаперонам») вирусному белку, помогая ему скручиваться и формировать белковую оболочку (нуклеокапсид) вокруг генетического материала вируса. Когда генетический материал вируса заблокирован, иммунная система человека не может обеспечить эффективную защиту.До сих пор ученым не удавалось детально рассмотреть процесс свертывания. Но с помощью метода визуализации, называемого рентгеновской кристаллографией, Сапфир и ее коллеги смогли точно показать, как VP35 помогает вирусному белку, который создает капсид.
Новая структура также показывает, как белок VP35 предотвращает неправильную сборку нуклеокапсида. Исследователи смогли даже увидеть ключевые атомы и структуры, называемые боковыми цепями, — важные элементы для продвижения вперед в разработке лекарств на основе структур.Исследователи считают, что эти результаты могут иметь значение не только для вируса Эбола. «Обнаруженная нами структура, вероятно, сохраняется у всех филовирусов: Марбург, Судан, Бундибугйо, Рестон и Эбола», — сказал Сапфайр.
Научный сотрудник TSRI Роберт Кирхдёрфер, первый автор нового исследования, добавил, что новое понимание сборки вирусов может быть применено к Mononegavirales, группе вирусов, включающей корь и бешенство.
